Bài giảng Protein và sự chuyển hoá protein trong quá trình chế biến bảo quản thực phẩm

Nội dung text: Bài giảng Protein và sự chuyển hoá protein trong quá trình chế biến bảo quản thực phẩm

1. Chương III PROTEIN VÀ SỰ CHUYỂN HỐ PROTEIN TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN BẢO QUẢN THỰC PHẨM
2. I. VAI TRỊ CỦA PROTEIN TRONG ĐỜI SỐNG VÀ TRONG THỰC PHẨM
3. Protein Đại phân tử sinh học Cĩ mặt nhiều trong tế bào sống Tham gia vào nhiều phản ứng sinh hĩa Thành phần của nhiều phức hợp
4. Vai trị sinh học Protein • Cấu trúc • Xúc tác • Vận chuyển • Vận động • Bảo vệ • Dẫn truyền xung thần kinh • Điều hịa • Kiến tạo, chống đỡ cơ học • Dự trữ dinh dưỡng
5. Giá trị dinh dưỡng Protein • Quyết định chất lượng khẩu phần thức ăn • Ảnh hưởng đến thành phần hĩa học, cấu tạo xương • Thiếu protein dẫn đến suy dinh dưỡng, chậm lớn, suy giảm miễn dịch, ảnh hưỡng xấu đến chức năng của các cơ quan
6. Thiếu protein gây ra những rối loạn nghiêm trọng trong cơ thể - Tế bào thiếu acid amin trong hoạt động tổng hợp của nó . - Trẻ không lớn được - Thiếu các enzym tiêu hoá ảnh hưởng tới hấp thụ tiêu hoá dẫn tới tiêu chảy, mất nước. - Gây ra sự tích mỡ ở gan, làm cho gan không hoàn thành được nhiệm vụ tổng hợp albumin huyết thanh, gây hiện tượng phù. - Cấu trúc của cơ xương trở nên yếu ớt, lỏng lẻo, sự tạo hồng cầu giảm gây thiếu máu. - Protein huyết thanh giảm.
7. Vai trị trong thực phẩm Protein • Tạo cấu trúc gel cho sản phẩm • Giữ kết cấu, giữ khí, tạo độ xốp • Tạo độ bền của bọt trong bia • Tạo hình khối cho phomai • Tạo màng bao
8. Tạo hình cho sản phẩm thực phẩm Protein trước hết là chất tạo hình , nghĩa là chất có khả năng tạo ra bộ khung về hình dáng, trạng thái, cùng với độ cứng, độ đặc, độ dai và độ đàn hồi cho các sản phẩm thực phẩm. Protein cũng đóng vai trò quan trọng trong việc tạo ra mùi vị ,màu sắc chọ thực phẩm. Để tạo ra được những sản phẩm từ các nguyên liệu giàu protein, các nhà sản xuất công nghệ đều phải dựa vào những tính chất và khả năng này của protein .
9. Khả năng tạo gel của protein Các sản phẩm như giò lụa, giò cá, format, bánh mì là những sản phẩm có kết cấu bộ khung từ gel protein. Khi các phân tử protein bị biến tính , tập hợp thành một mạng lưới không gian có trật tự gọi là sự tạo gel. Khi protein biến tính thì các cấu trúc bậc cao bị phá huỷ, liên kết giữa các phân tử bị đứt, mạch peptide bị giản ra, các nhóm chất lúc trước bị ẩn vào trong bây giờ xuất hiện ra ngoài làm cho các phân tử có điều kiện tiếp xúc và liên kết lại gần nhau hơn.
10. Điều kiện để tạo gel Nhiệt độ là yếu tố cần thiết đầu tiên để tạo gel, cần phải gia nhiệt. Sau khi gia nhiệt thường là làm lạnh để tạo nhiều liên kết hydrogen cho kết cấu gel được bền. Đôi khi acid hoá hoặc kiềm hoá nhẹ để đưa pH về pHi. Có thể thêm các chất đồng tạo gel như các polysaccharise để làm cầu nối giữa các hạt.
11. Khả năng tạo bột nhão Các protein (gliadin và glutenin) của glutin bột mì còn có khả năng tạo hình, đặc biệt có khả năng tạo ra “ Bột nhão” (pate) có tính cố kết, dẻo và giữ khí để cuối cùng khi gia nhiệt thì hình thành một cấu trúc xốp cho bánh mì.
12. Khả năng tạo màng Protein như gelatin cũng có khả năng tạo màng. Màng này có các gel gelatin tạo ra chủ yếu bằng các liên kết hydrogen nên có tính thuận nghịch. Khi nhiệt độ khoảng trên 30oC thì tan chảy và để nguội thì tái lập.
13. Khả năng tạo bọt Bọt thực phẩm là hệ phân tán của các bóng bọt trong chất lỏng hoặc chất nửa rắn, có chứa một chất hoạt động bề mặt hòa tan. Các bọt thường chứa không khí hoặc khí CO2. Muốn tạo cho bọt bền thì bóng bọt bao quanh phải đàn hồi và không thấm khí. Khi cho protein được hấp thụ vào bề mặt sẽ tạo ra được một màng như thế nên bảo vệ được bóng bọt. Các chất tạo bọt thực phẩm thường là protein (lòng trắng trứng, protein của đậu tương .)
14. Khả năng tạo bọt của protein
15. Vai trị trong thực phẩm Protein • Tương tác với đường tạo hương và màu cho sản phẩm • Kết hợp với polyphenol tạo hương đặc trưng cho trà • Cố định mùi, giữ hương
16. Khả năng cố định mùi Protein có khả năng cố định được các chất có mùi khác nhau. Thường các chất có mùi lại dễ bay hơi. Các protein có thể hấp phụ lý học hoặc hấp phụ hóa học các chất có mùi qua tương tác Van der Var hoặc qua liên kết đồng hóa trị và liên kết tĩnh điện.
17. II. ĐẶC ĐIỂM CẤU TRÚC VÀ TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN
18. • Cấu tạo từ 20 loại acid amin cơ bản • Cấu trúc của chung của acid amin
19. Acid amin • Cơ bản cĩ 20 loại acid amin cấu trúc nên các phân tử protein • Acid amin đầu tiên được tìm thấy là asparagine ở cây măng tây năm 1806 • Acid amin cuối cùng trong 20 loại trên được tìm thấy là threonine năm 1983 • Các acid amin được gọi tên theo nguồn gốc phát hiện ra chúng
20. Acid amin (tên gọi và viết tắt)
21. • Acid amin khơng phân cực với mạch bên là nhĩm hydratcacbon
22. • Acid amin phân cực với mạch bên tích điện dương
23. • Acid amin phân cực với mạch bên tích điện âm
24. • Acid amin với mạch bên khơng tích điện
25. • Acid amin với mạch bên là vịng thơm
26. • Acid amin đặc biệt
27. Một số acid amin ít gặp trong protein
28. Các acid amin khơng gặp trong protein
29. Acid amin khơng thay thế • Rất quan trọng đối với cơ thể • Cơ thể khơng thể tự tổng hợp được • Phải cung cấp cho cơ thể bằng con đường thực phẩm • Isoleucin, methionin, phenylalanin, valin, leucin, lysin, threonin cần cho cơ thể trưởng thành • Arginin, histidin cần cho trẻ nhỏ
30. Tính chất của các acid amin • Tính quang học – Do cĩ Cα nên các acid amin cĩ đồng phân quang học (L và D) ngoại trừ glycin – Trong cơ thể sống thường gặp dạng đồng phân L và cơ thể cũng chỉ hấp thu dạng đồng phân này
31. • Tính lưỡng tính – Acid amin thường ở dạng ion lưỡng tính do cùng mang cả hai nhĩm điện tích dương và âm – Tùy thuộc pH của mơi trường mà sự tích điện khác nhau
32. Các phản ứng đặc trưng của acid amin • Liên kết peptid – Là phản ứng khử nước tạo liên kết giữa hai acid amin kế cận nhau – Sản phẩm là mạch polypeptid với đầu bên trái là nhĩm amin, đầu bên phải là nhĩm cacboxyl
33. Liên kết peptid
34. • Cầu nối disulphur – Tạo nên những cấu trúc khơng gian rất đặc trưng – Hình thành do những acid amin cĩ chứa nhĩm -SH
35. • Phản ứng tạo muối – Phản ứng tạo muối với baz - Phản ứng tạo muối với acid
36. • Phản ứng tạo phức với kim loại nặng •Phản ứng này dùng để nhận biết sự hiện diện của acid amin và được thực hiện khi đun sơi
37. • Phản ứng tạo amin
38. • Phản ứng với HNO2 – Phản ứng dùng định lượng N căn cứ vào lượng khí N2 thốt ra
39. • Tác dụng với chất chỉ thị màu – Tác dụng với ninhydrin: acid amin phản ứng với ninhydrin cho phức hợp màu tím, xanh, đỏ, vàng tùy theo từng loại. – Tác dụng với với izatin: cơ chế tương tự ninhydrin
40. • Phản ứng tạo màu với ninhydrin
41. • Phản ứng với HCHO: phương pháp chuẩn độ formol của Sorensen
42. Phân giải hỗn hợp acid amin • Để định tính hoặc định lượng acid amin cần phân giải hỗn hợp với những kỹ thuật sau – Sắc ký giấy, sắc ký bản mỏng – Điện di trên giấy, trên bản mỏng, trên gel – Sắc ký trao đổi ion – Sắc ký lỏng cao áp – Máy phân tích acid amin tự động
43. Cấu trúc Peptid • Cĩ 2 – 50 acid amin với trọng lượng nhỏ hơn 10.000Dalton. • Ngồi liên kết peptid cịn cĩ những liên kết khác như cầu nối disulfur hoặc liên kết hydro để tạo những cấu trúc đặc biệt như hormon, kháng thể
44. Tính chất Peptid • Tính chất hĩa lý gần giống như acid amin • Các liên kết peptid bị bẽ gẫy hồn tồn trong dung dịch HCl 6N, 110oC, sau 24 giờ hoặc bởi các enzym thủy phân protein Chức năng Peptid • Peptid – hormon • Chất tạo ngọt • Kháng sinh
45. Cấu trúc Protein • Cấu trúc bậc 1: số lượng, thành phần, trật tự sắp xếp các acid amin trong chuỗi polypeptid
46. • Cấu trúc bậc 2: phản ánh sự sắp xếp cĩ qui luật trong khơng gian của các chuổi polypeptid Xoắn α Nếp gấp ß
47. • Cấu trúc bậc 3: phản ánh sự tương quan khơng gian trong tồn bộ chuổi polypeptid
48. • Cấu trúc bậc 4: phản ánh tương tác giữa các tiểu đơn vị trong phân tử protein
49. Cấu trúc Protein • Tất cả các cấu trúc trên đều cĩ sự tương tác qua lại lẫn nhau • Các cấu trúc bậc 3 và 4 mang hoạt tính sinh học cao
50. Tính chất Protein • Hình dạng, khối lượng – Hình sợi: keratin, miosin – Hình cầu: albumin, globulin – Tuy nhiên hai trạng thái này cĩ thể chuyển đổi qua lại – Xác định khối lượng protein bằng nhiều phương pháp: siêu ly tâm, đo áp suất thẩm thấu, đo tốc độ lắng .
51. • Tính lưỡng tính – Thể hiện tính acid trong mơi trường kiềm – Thể kiện tính kiềm trong mơi trường acid • Tính hịa tan – Khả năng hịa tan của protein trong nước – Khả năng hịa tan của protein trong dung mơi – Các yếu tố ảnh hưởng đến tính tan • Nồng độ muối của dung dịch • Nhiệt độ • Bản chất và cấu hình protein • pH của dung dịch • Loại dung mơi
52. Hàm lượng Protein trong một số nguyên liệu Nguyên liệu % Protein Gan 18-19 Tim 16-18 Mơ cơ thịt gia súc 16-22 Trứng (gà, vịt, chim cút) 13-15 Sữa bị 3-5 Thịt cá 17-21 Tơm 19-23 Đậu tương 34-40 Đậu phộng 23-27 Bắp 6-10 Lúa 7-8
53. III. SINH TỔNG HỢP PROTEIN 1. Sinh tổng hợp protein 2. Điều hồ sinh tổng hợp protein
54. III. BIẾN ĐỔI CỦA PROTEIN TRONG CHẾ BIẾN & BẢO QUẢN THỰC PHẨM - Sự biến tính - Sự thuỷ phân - Sự ối thối
55. 1. Tính hồ tan của protein Dựa vào hình dáng của những tiêủ phần protein thiên nhiên, người ta phân chia chúng thành hai nhĩm: - Protein hình cầu - Protein hình sợi Các protein hình cầu hồ tan trong nước và trong dung dịch muối lỗng. Phần lớn các protein hình sợi khơng tan trong nước (colagen và elastin)
56. Tính hồ tan của protein liên quan với khả năng hyđrat hố, nghĩa là phụ thuộc vào khả năng kết hợp với nước Trong phân tử protein, nhĩm alkin là gốc kỵ nước, làm phân tử protein khơng tan trong nước, các nhĩm -NH2, -COOH, -OH, -NH háo nước làm phân tử protein tan trong nước
57. 2. Sự biến tính của protein Sự biến tính của protein do nhiệt Dưới tác động của nhiệt độ trong quá trình chế biến, các loại protein hồ tan sẽ dần bị biến tính. Sự biến tính này là quá trình khơng thuận nghịch. Các nếp gấp trong phân tử protein bị chuyển động mạnh dẫn đến sự phá vỡ các liên kết khơng bền như liên kết hydro. Mạch polypeptid bị giãn và phân bố lại. Các nhĩm kỵ nước được đẩy ra ngồi, tính ưa nước giảm, mất tính hồ tan.
58. Nhiệt độ biến tính một số protein • Trypsinogen 55°C • Pepsinogen 60°C • Lysozyme 72°C Ảnh hưởng bởi pH, • Myoglobin 79°C nước, chất tan • Soy Glycinin 92°C • Oat globulin 108°C
59. Sự biến tính của sợi protein
60. Sự biến tính của protein albumin trứng
61. → Kết quả: Protein biến tính dễ tiêu hố hơn (so với trường hợp biến tính do tác dụng phân giải bởi enzym: tripsin).
62. Sự biến tính cần cĩ mặt của nước. Nếu khơng cĩ nước, sự giãn nở các mạch protein sẽ khơng xảy ra. Protein hồn tồn khơ sẽ khơng biến tính. Protein biến tính thường đơng tụ lại, làm biến đổi trạng thái keo. Sự biến tính cĩ thể tạo H2S hoặc NH3. Nếu cĩ sự hiện diện của các muối trung tính hoặc đường hoặc acid béo, tốc độ đơng tụ của protein bị giảm xuống.
63. Ngồi sự biến tính do nhiệt, sự biến tính cịn xảy ra do do sự do tác động vật lý (sự khuấy đảo mạnh). Tác động vật lý làm giãn các mạch protein
64. Sự biến tính thường gây ra sự đơng tụ của protein. Sự đơng tụ protein thường xảy ra ở hai dạng: - Nồng độ protein thấp: đơng tụ tạo dạng bơng - Nếu nồng độ protein lớn: đơng tụ tạo khối keo đơng đặc.
65. Sự tạo gel protein biến tính
66. Protein biến tính cĩ tính chất: - Mất tính sinh học - Mất khả năng hồ tan trong nước - Mất khả năng kết tinh và những tính chất hố lý khác - Biến đổi hình dạng và kích thước phân tử - Tăng cường khả năng bị thuỷ phân bởi các enzym protease
67. 3. Sự thuỷ phân của protein Cĩ thể thuỷ phân bằng acid, kiềm, enzym protease thực vật (papain, bromelin), protease động vật (pepsin, tripsin) Cĩ những protein khơng bị thuỷ phân bởi enzym động vật: keratin, colagen
68. Sự thủy phân protein do enzyme
69. 4. Sự ơi thối của protein Nguyên nhân gây ối thối, làm giảm giá trị dinh dưỡng của thực phẩm hoặc gây độc cĩ thể do enzym cĩ sẵn trong thực phẩm hoặc do vi sinh vật.
70. Protein Sơ đồ sự phân giải protein bởi Polypeptid vi sinh vật Dipeptid và tripeptid Acid amin Các chất vơ cơ Acid hữu cơ Bazơ hữu cơ Chất hữu cơ khác CO2, H2O, Acid bay hơi Cadaverin Crezol H2S, NH3 Acid acetic Histamin Phenol Acid butyric Metylamin Indol Acid formic Dimetylamin Scartol
71. a. Phản ứng khử amin - Khử amin thủy phân - Khử amin - Khử amin nội phân tử
72. b. Phản ứng khử nhĩm carboxyl: tạo thành các amin khác nhau, cĩ thể gây độc Histidin → Histamin Lysin → Cadaverin Tyrosin → Tyramin c. Phản ứng khử nhĩm amin, khử nhĩm carboxyl
73. d. Phản ứng tạo thành các chất thối: - Indol - Scartol
74. e.Phản ứng tạo thành mercaptan: xảy ra với các acid amin cĩ lưu huỳnh
75. f. Phản ứng tạo thành di, trimetylamin từ các lipoprotein g. Phản ứng tạo thành phosphin (PH3): xảy ra với phosphoprotein và nucleoprotein. Nguồn tạo thành phosphin là các phosphoric cĩ trong protein được giải phĩng ra khi bị phân hủy.
76. A. PROTEIN TRONG THỊT GIA SÚC GIA CẦM Thành phần chủ yếu của của thịt gia súc, gia cầm là mơ cơ và mơ liên kết. Mơ cơ cấu tạo từ các tế bào cơ gọi là sợi cơ. Mơ liên kết bao gồm sợi colagen và sợi đàn hồi. Sợi cơ hay tế bào cơ
77. * Protein mơ cơ - Miozin - Miogen - Actin - Globulin - Actomiozin
78. Actin Miozin
79. * Protein mơ liên kết - Sợi colagen: khi đun sơi, trong nước, colagen bị thuỷ phân một phần và cĩ sự thay đổi cấu trúc bên trong của phân tử protein. Colagen chuyển thành glutin cĩ độ nhớt cao, để nguội tạo thành gel. Khi đun nĩng trở lại, chuyển thành xon đặc - Elaxtin: bền vững với acid, kiềm và enzym. Khi nhiệt độ tăng gây co rút
80. 1. Sự biến đổi protein thịt trong quá trình bảo quản Dựa vào những biểu hiện bên ngồi, người ta chia một cách quy ước những sự biến đổi ở thịt sau khi giết thành 3 thời kỳ: - Tê cĩng sau khi giết - Chín tới - Tự phân Sự biến đổi tiếp theo của thịt sau ba thời kỳ này đĩ là sự phân hủy thối rữa
81. a. Sự tê cĩng sau khi giết Tê cĩng sau khi giết của các bắp cơ là kết quả của sự phát triển của quá trình hố sinh phức tạp do enzym mà đặc trưng của nĩ khác với các quá trình sống. Đĩ chủ yếu là các quá trình phân giải, bao gồm: - Phân huỷ glycogen thành acid lactic. pH từ điểm trung hồ thành pH acid - Phân huỷ glycogen thành các glucid cĩ tính khử (glyco phân) - Phân huỷ acid creatinphosphoric - Phân huỷ ATP - Kết hợp actin với myozyn thành phức chất khơng tan (tạo độ rắn của mơ cơ).
82. - Sự phát triển tê cĩng hồn tồn xảy ra với thời gian khác nhau phụ thuộc vào đặc điểm động vật và các điều kiện xung quanh. - Vào lúc này: độ rắn của thịt tăng 25%, độ cản cắt tăng lên 2 lần. Thịt như thế sẽ cĩ độ rắn lớn kể cả sau khi nấu. - Thịt ở trạng thái tê cĩng sau khi giết: tiêu hố bởi pepsin kém, hầu như bị mất mùi thơm và vị sẵn cĩ ở trạng thái luộc.
83. Thịt ở giai đoạn cứng xác chưa thích hợp trong sử dụng chế biến, vì chưa cho hương thơm vị ngon, khả năng hydrat hố kém làm cho thịt luộc bị cứng, khơ quắt, nước canh luộc thịt bị đục, khơng cĩ vị ngọt đậm đà.
84. b. Sự chín tới của thịt Chín tới, đĩ là tập hợp những biến đổi về tính chất của thjt gây nên bởi sự tự phân. Kết quả là thịt cĩ được những biểu hiện tốt về hương vị thơm và vị, trở nên mềm mại tươi ngon. So với thịt ở trạng thái tê cĩng thì nĩ dễ tác động bởi enzym tiêu hố hơn.
85. Do tác dụng của acid lactic, protein bị đơng tụ: - Mất khả năng kết hợp với nước - Cơ thịt mềm - Hương vị thơm ngon, dễ tiêu - Đơng tụ - Cơ thịt mềm Acid lactic - Mất khả năng - Hương vị thơm Protein kết hợp với ngon, dễ tiêu nước Acid phosphoric + Hypoxanthin Nucleoprotein + acid glutamic
86. Tác dụng của quá trình chín tới: - Cĩ tính acid nhẹ - Ức chế được sự phát triển của vi sinh vật gây thối - Thịt cĩ mùi thơm ngon, dễ tiêu
87. Cơ chế của quá trình tê cĩng và chín tới - Tê cĩng Tê cĩng Actin + miozyn Actomiozyn (khơng hồ tan) - Chín tới (từ trạng thái co rút sang trạng thái suy yếu) (từ trạng thái co Chín tới Actomiozyn Actin + myozyn rút sang trạng thái suy yếu)
88. c. Sự tự phân - Nếu bảo quản thỉ chín tới kéo dài trong điều kiện vơ trùng ở nhiệt độ dương thấp thì quá trình tự phân trong thịt sẽ kéo dài. Thời kỳ này gọi là sự tự phân. - Tự phân đặc trưng bằng sự phân giải các bộ phận thành phần chủ yếu của mơ cơ – đĩ là protein và lipid dưới tác dụng của các enzym trong mơ làm đứt các liên kết peptid của các phân tử protein đồng thời phá huỷ chính protein đĩ và thuỷ phân chất béo.
89. Đặc điểm của thịt khi sự tự phân xảy ra Sự phân giải protein kèm theo phá huỷ các thành phần cấu trúc hình thái học của mơ cơ. Do đĩ: + Độ rắn của thịt giảm đi + Sự tách dịch thịt tăng lên + Thịt cĩ màu sắc hung nâu rõ + Thịt trở nên chua và cĩ mùi khĩ chịu hơn
90. - Nếu để thịt nguội khơng đúng quy cách, các enzym cĩ sẵn trong thịt phát triển mạnh phân huỷ protein thành NH3, 0 H2S Hiện tượng này xảy ra ở nhiệt độ 40 C và thiếu oxy gây ra. - Thịt tự phân cĩ trạng thái cảm quan khơng tốt: + Cĩ mùi chua khĩ chịu + Bề mặt ngồi đơi khi cĩ màu xanh + Ở sâu trong khối thịt cĩ mùi hơi, màu sắc đơi khi đỏ hoặc nâu + Khơng cĩ vi sinh vật gây thối + Khơng cĩ hại cho sức khoẻ người tiêu dùng Đến giai đoạn nhất định của sự tự phân, thịt sẽ trở thành khơng cịn dùng được để làm thực phẩm.
91. d. Sự phân huỷ thối rữa (hiện tượng ơi thiu) - Một yếu tố bên ngồi hết sức quan trọng làm thay đổi hẳn tính chất của thịt, đĩ là sự hoạt động của vi sinh vật: + VSV phân huỷ protein + VSV phân huỷ lipid + VSV phân huỷ các acid amin - Ở những điều kiện thích hợp, vi sinh vật phân huỷ các chất dinh dưỡng của thịt thành các chất đơn giản. Chỉ cĩ những vi sinh vật gây thối thì mới cĩ khả năng phân huỷ thức ăn thành những chất cĩ hại.
92. Các vi sinh vật thường hiện diện trong thịt - Escherichia coli - Hình que, khơng tạo bào tử - Gram (-), catalase (+), oxidase (-), 0 0 0 - t phát triển: 7 – 50 C, topt: 37 C - pHopt : 7,0-7,5 - aw : 0.95 - Nhiễm từ phân - Gây bệnh đường ruột, tiêu chảy nhiễm khuẩn máu, viêm màng não, nhiễm khuẩn đường tiêu
93. Escherichia coli
94. - Staphylococcus - Hình cầu, khơng tạo bào tử - Gram (+), 0 0 - t opt: 37 C, pHopt : 6 – 7 - CNaCl: 9 – 10% - Sống ở da người, đường hơ hấp, tiêu hĩa. - Tạo mụn nhọt, làm đơng huyết tương - Gây bệnh viêm phổi, viêm màng não viêm cơ tim, viêm thận, tủy xương - Chất ức chế: hexaclorophen, tím gential - Chất tiêu diệt: clorit, neomycine, polymycine
95. - Salmonella - Trực khuẩn gram (-), khơng tạo bào tử - Cĩ tiên mao (trừ S. gallinarum) - Kích thước tế bào: 0,5 – 3 m - Vào cơ thể từ phân (người, động vật lơng vũ); từ người bệnh 0 o - t opt: 37 C, pHopt : 4 – 9 - Gây tiêu chảy, ói mửa, buồn nôn, chủng Sal. typhy, Sal. paratyphi gây sốt thương hàn
96. - Bacillus Trực khuẩn G(+), sinh bào tử, kỵ khí tùy ý tăng trưởng trong khoảng nhiệt độ từ 5-50oC, tối ưu ở 35-400C. Bacillus cereus Xâm nhập vào sữa, thịt, rau quả, hỗn hợp gia vị, sản phẩm khô Tiết hai loại độc tố chính: diarrhoeal toxin gây tiêu chảy và emetic toxin gây nôn mửa.
97. - Clostridium • Trực khuẩn gram (+) • Khơng di động • Yếm khí (kỵ khí) • Tạo bào tử. Bào tử rất chịu nhiệt. 0 o Clostridium botulinum • t opt: 43 – 47 C, pH: 5 – 9 • Bị ức chế bởi NaCl 5% hoặc NaNO3 2,5%
98. VI SINH VẬT TRONG CHẾ BIẾN VÀ BẢO QUẢN THỊT ➢Các dạng hư hỏng của thịt: ✓Hĩa nhầy: giai đoạn đầu của quá trình hư hỏng thịt. Các vi khuẩn thường thấy ở lớp nhầy: • Micrococcus albus, M. liquefaciens, M. aureus, M. candidus • Streptococcus liquefaciens; E. coli • Bact. alcaligenes, Bac. mycoides, Bac. mesentericus • Pseudomonas • Leuconostoc • Lactobacillus, và một số loại nấm men. Leuconostoc
99. VI SINH VẬT TRONG CHẾ BIẾN VÀ BẢO QUẢN THỊT ➢Các dạng hư hỏng của thịt: Hĩa nhầy thịt gia cầm do Pseudomonas
100. VI SINH VẬT TRONG CHẾ BIẾN VÀ BẢO QUẢN THỊT ➢Các dạng hư hỏng của thịt: ✓ Lên men chua Các vi khuẩn thường thấy: • vi khuẩn lactic • một số loại nấm men. • nấm mốc • vi khuẩn gây thối
101. VI SINH VẬT TRONG CHẾ BIẾN VÀ BẢO QUẢN THỊT ➢Các dạng hư hỏng của thịt: ✓ Sự thối rữa Các vi khuẩn thường thấy: • Vi khuẩn hiếu khí: Proteus vulgaris, Bacillus subtilis, Bacillus mesentericus, Bacillus megatherium, • Vi khuẩn kỵ khí: Clostridium perfringens, Clost. putrificum, Clost. sporogens,
102. VI SINH VẬT TRONG CHẾ BIẾN VÀ BẢO QUẢN THỊT ➢Các dạng hư hỏng của thịt: ✓ Sự biến đối sắc tố: thịt chuyển từ màu đỏ sang xám, nâu hoặc xanh lục Các vi khuẩn thường thấy khi lạp xưởng, xúc xích đổi màu: • Lactobacillus, Leuconostoc
103. 2. Sự biến đổi của protein thịt trong quá trình chế biến thực phẩm
104. * Sự biến tính và sự đơng tụ - Khi chế biến thịt, những protein của mơ cơ bị biến tính dần theo mức độ sản phẩm bị đun nĩng. Sự biến tính bắt đầu ngay ở những nhiệt độ thấp và tăng nhanh cho tới 60-65oC. Ở nhiệt độ này, 90% protein hồ tan trong nước bị biến tính. - Kèm theo sự biến tính là bởi nhiệt là sự đơng tụ của các protein. Biểu thị bằng các gel protein nén chặt vào nhau ở bên trong các sợi cơ. Hiện tượng này làm nước bị đẩy ép ra ngồi, đường kính sợi cơ bị co rút lại.
105. Trước khi nấu Sau khi nấu
106. * Sự chín của colagen: Khi nhiệt độ tăng lên khoảng 600C, chiều dài của những bĩ colagen bắt đầu ngắn lại và thể tích tăng lên. Bên cạnh đĩ, sự đồng thể hố xảy ra, cấu trúc hình sợi bị phá huỷ, chuyển thành một khối đồng nhất trong suốt. Quá trình này gọi là sự chín. Khi để nguội, khối colagen đã chín khơng phục hồi cấu trúc, chỉ một số ít liên kết ngang giữa các mạch peptid hình thành trở lại, làm bĩ sợi colagen giãn nhẹ.
107. * Sự tan rã của colagen Sự chín colagen là giai đoạn đầu trong sự phân huỷ cấu trúc ban đầu của colagen. Khi nhiệt độ tăng cao, các cầu nối ngang giữa các mạch peptid bị cắt đứt, làm bĩ colagen bị tan rã chuyển thành glutin. Hiện tượng này làm cho độ bền vững của các màng quanh cơ bị suy yếu. Trong thực tế, cĩ thể dùng enzym papain trộn với muối để ướp thịt. Enzym hoạt động phân giải phá vỡ cấu trúc của colagen. Sự chuyển hố của colagen thành glutin xảy ra càng nhanh khi nhiệt độ đun càng cao.
108. * Chất đơng glutin Khi colagen bị phá huỷ, chuyển thành glutin. Glitin chuyển vào nước tạo thành chất đơng. Khi nhiệt độ hạ thấp, sự đơng đặc của glutin xảy ra tạo nên khối đơng
109. * Sự biến đổi protein trong quá trình ướp muối Trong quá trình ướp muối, do sự xâm nhập của muối ăn và những chất khác vào mơ của thịt và sự tác động tương hỗ giữa chúng với protein nên các tính chất lý, hố sinh của protein bị thay đổi. - Khi nồng độ muối khơng cao (2-5%), các ion muối bao bọc lấy các nhĩm chức của protein làm tăng tính hydrat và hồ tan. - Ở nồng độ muối cao hơn, gây tác dụng hồ tan hoặc kết tủa protein cĩ trong thịt.
110. Kiểm nghiệm thịt Để kiệm nghiệm thịt, cĩ thể dựa vào: - Trạng thái ngồi - Tính chất của thịt - Thành phần dinh dưỡng
111. B. SỰ BIẾN ĐỔI SINH HỐ CÁC THÀNH PHẦN TRONG SỮA Sữa là một chất lỏng màu trắng đục, cĩ độ dính gấp 2 lần nước, vị hơi ngọt, mùi đậm, là sản phẩm của động vật qua quá trình vắt sữa Sữa là mơi trường thuận lợi cho sự phát triển của vi sinh vật. Trong quá trình hoạt động, chúng phân giải đường, protein, lipid làm cho sữa bị biến chất.
112. Thành phần hố học của một số loại sữa Sữa Nước Chất Protein Lipid Glucid Tro (%) (%) khơ (%) (%) (%) (%) Người 85 12,0 1,2-1,5 3,5 6,0-7,0 0,3 Bị 87 12,4 3,3 3,7 4,7 0,7 Dê 89 13,0 3,1 4,3 4,8 0,8 Ngựa 82 10,5 1,7 2,0 6,5 0,3 Trâu 85 17,9 4,5 7,7 4,8 0,8
113. Thành phần protein của sữa - Cazein: 2-4,5% - - lactoalbumin: 0,5-1% -  - lâctolbumin: 0,1% - Globulin: 0,1%
114. Các thành phần khác - Lipid: cĩ phần trăm các acid béo no cĩ phân tử lượng thấp khá cao (6-7%). - Glucid: phần lớn là lactose, cĩ hai dạng -lactose và -lactose - Muối khống: KCl, NaCl, CaCl2, K2HPO4, Na2HPO4 - Enzyme - Vitamin: A, D, E, K - Các chất kháng sinh - Các sắc tố: caroten, lactoflavin (Vitamin B12)
115. 1. Lên men đường sữa Đường sữa là nguồn năng lượng cho hoạt động của các vi sinh vật. Trong quá trình chế biến thường xảy ra các quá trình lên men chính: - Lên men rượu đường sữa C6H12O6→glucose + galactose →2C2H5OH + CO2 - Lên men lactic C6H12O6 → 2CH3CHOH-COOH - Lên men butyric C6H12O6 → CH3CH2CH2CH3 + CO2 + 2H2
116. 2. Biến đổi mỡ của sữa Bảo quản bơ và một số sản phẩm sữa, mỡ sữa cĩ thể bị phân giải sâu sắc cho hàng loạt những sản phẩm ơi khét khĩ chịu, nguyên nhân là do: enzym của vi sinh vật, do oxy hố, do kim loại: - Thuỷ phân mỡ sữa Lipid→glycerol + acid béo - Sự ơi hố của mỡ sữa Acid béo no và khơng no →aldehyd, ceton, acid béo mạch ngắn
117. 3. Sự phân huỷ protein sữa Nguyên nhân là do các enzym protease cĩ trong sữa hay từ bên ngồi - Protein → peptid → acid amin → xeton, amin → gây mùi tanh ơi khĩ chịu - Tryptophan → indol, scartol cĩ mùi khĩ chịu đặc trưng
118. C. SỰ BIẾN ĐỔI CỦA TRỨNG TRONG QUÁ TRÌNH CHẾ BIẾN VÀ BẢO QUẢN Trứng là một loại thực phẩm cĩ đầy đủ dưỡng chất cần thiết, được xếp vào nhĩm thực phẩm xây dựng và bồi bổ cơ thể. Trứng chứa nhiều chất đạm, chất béo, chất sắt, phospho hữu cơ và vitamin A.
119. Cấu tạo, thành phần hố học của trứng - Vỏ trứng: chiếm 10% trọng lượng, cấu tạo chủ yếu bởi CaCO3, MgCO3, chất hữu cơ - Lịng trắng trứng: chiếm 60% trọng lượng, thành phần gồm: nước 87,9%, protein: 12,4%, glucid 0,77%, lipid 0,24%, khống 0,6%, enzyme antitrypsin, avidin. - Lịng đỏ: 30% trọng lượng, thành phần gồm: nước 48,7%, protein 16,6%, lipid 32,6%, glucid 1%, khống 0,6%, sắc tố caroteinoid, xantophyl, criproxantin, enzyme amylase, peptidase, pepsin, lipase
120. Protein của trứng - Albumin: là protein hình khối cầu, chiếm chủ yếu (60-70%) - Ovumocoid: 10-14% - Avidin: 1%, cĩ khả năng kháng enzyme - Lyzozyme: 3%
121. Sự đơng tụ của lịng trắng trứng Lịng trắng trứng là một khối keo lỏng, trong suốt. Khi đun nĩng, cĩ sự biến đổi theo hướng hố đặc: - 50-55oC: xuất hiện từng phần mờ đục - 60oC: trạng thái mờ đục phát triển đến nhiều phần mới - 65oC: Lịng trắng trứng hơi đặc lại - 75oC: trở thành một khối mờ đục, đặc mịn, nhưng chưa giữ được hình dạng - 80oC: hình thành trạng thái gel, giữ được hình dạng - 85oC: Độ rắn chắc tăng lên
122. Lịng đỏ đơng tụ ở nhiệt độ cao hơn so với lịng trắng trứng, bắt đầu hình thành gel ở to 70oC
123. Cơ chế đơng tụ của protein trứng - Khi nhiệt độ tăng, các phân tử nước chuyển động mạnh làm đứt các liên kết trong khối phân tử albumin hình cầu→dạng thẳng - Các phân tử dạng thẳng hình thành liên kết tạo mạng lưới ba chiều, bền vững - Sự hiện diện của muối cũng thúc đẩy sự hình thành mạng lưới
124. Kiểm nghiệm trứng * Nhận định chất lượng trứng - Trứng tươi - Trứng để lâu - Trứng thối - Trứng mốc * Phương pháp bảo quản trứng: - Điều kiện bảo quản - Hố chất sử dụng: vơi, muối, natri xilicat, benzoat
125. D. SỰCHUYỂN HỐ PROTEIN CỦA BỘT - Trong thành phần của bột, gluten là một loại protein chiếm 5-10%. - Gluten gồm 2 thành phần: gliadin và glutelin - Gluten là thành phần xác định khả năng làm bánh của bột mì
126. Tính chất của gluten - Khơng tan trong dung dịch muối trung tính - Vĩn thành cục khi bột tiếp xúc với nước - Cĩ tính đàn hồi, màu trắng sáng - Cĩ tính hút nước lớn: + Bột mì cĩ: 8-10% gluten: khả năng hút nước 67-68% + Bột mì cĩ: 7-8% gluten: khả năng hút nước 67% + Bột mì cĩ: 5-7% gluten: khả năng hút nước 64-65%
127. Biến đổi sinh hố của gluten trong quá trình sản xuất bánh mì a. Giai đoạn nhào bột - Gluten hút nước, trương nở lên - Khối gluten căng ra tạo màng, làm tăng tính đàn hồi, tạo bộ “khung xương” cho khối bột
128. b. Giai đoạn lên men Quá trình lên men xảy ra, chuyển hố đường thành rượu, CO2 và acid. - CO2 được giữ trong khối bột nhờ các túi được tạo ra bởi màng gluten, làm khối bột trương nở. - Acid trong khối bột thúc đẩy sự trương và peptid hố gluten trong khối bột
129. c. Giai đoạn nướng Gluten tương tác với đường qua phản ứng melanoidin tạo màu vàng đặc trưng và hương thơm cho bánh mì